Una molécula ataca al virus e inhibe la infección de una forma novedosa mediante un mecanismo diferente al de los inhibidores actuales
Científicos de la Universidad de Bonn y del centro de
Descubren un nuevo talón de Aquiles del coronavirus
Una molécula ataca al virus e inhibe la infección de una forma novedosa mediante un mecanismo diferente al de los inhibidores actuales
Madrid Actualizado:29/03/2021 13:13hGuardar
Científicos de la Universidad de Bonn y del centro de Investigación Caesar (Alemania) han aislado una molécula que podría abrir nuevas vías en la lucha contra el SARS-CoV-2, el virus que causa el Covid-19. La nueva molécula se une a la proteína de pico que el virus usa para acoplarse a las células que infecta, y así evita que el virus infecte. Pero, el compuesto parece hacer esto mediante el uso de un mecanismo diferente al de los inhibidores conocidos anteriormente.
Los investigadores sospechan que también puede ser eficaz frente las mutaciones virales. El estudio se publicará en la revista Angewandte Chemie, pero ya está disponible en línea.
El nuevo ingrediente activo es un aptámero, es decir, cadenas
cortas de ADN, el compuesto químico que también forma los cromosomas. A las cadenas de ADN les gusta unirse a otras moléculas; uno podría llamarlos pegajosas. Por lo tanto, en los cromosomas, el ADN está presente como dos hebras paralelas cuyos lados pegajosos se enfrentan entre sí y se enrollan entre sí como dos hilos retorcidos.
Usamos una biblioteca de este tipo para aislar aptámeros que se pueden unir a la proteína de pico del coronavirus 2 del SARS, explica el Prof. Dr. Günter Mayer del Instituto LIMES (el acrónimo significa ‘Ciencias Médicas y de la Vida’ en la Universidad de Bonn.
La proteína de pico es esencial para el virus: la usa para acoplarse a las células que ataca. En el proceso, esta proteína se une a una molécula en la superficie de sus víctimas llamada ACE2. Posteriormente, el virus se fusiona con la célula y la reprograma para producir numerosos virus nuevos.
«La gran mayoría de los anticuerpos que conocemos hoy en día previenen el acoplamiento», explica Günter Mayer, coordinador del estudio. «Se unen a la parte de la proteína de pico responsable de reconocer ACE2, que es el dominio de unión al receptor, o RBD».
El aptámero también se une a la proteína de la espiga, pero en un sitio diferente. «No evita que los virus se acoplen a las células objetivo -aclara Michael Famulok-. Sin embargo, reduce el nivel de infección celular por el virus, pero no sabemos qué mecanismo es responsable de esto».
Los investigadores no utilizaron coronavirus reales en sus experimentos, sino los llamados pseudovirus. Estos contiene la proteína de la espiga en su superficie; sin embargo, no pueden causar enfermedades. «Ahora necesitamos ver si nuestros resultados se confirman en virus reales», enfatiza Famulok.
Si es así, a medio plazo el trabajo podría resultar, por ejemplo, en una especie de spray nasal que proteja contra la infección por coronavirus durante unas horas.
Además, destacan los investigadores, los resultados pueden ayudar a comprender mejor los mecanismos implicados en la infección algo importante porque los fármacos activos existentes se dirigen principalmente al dominio del receptor. En la denominada «mutación británica», este dominio se altera para que se una con más fuerza a ACE2. «Cuanto más se acumulan estas mutaciones, mayor es el riesgo de que los medicamentos y vacunas disponibles dejen de funcionar -subraya Günter Mayer-. Nuestro estudio presenta un talón de Aquiles alternativo del virus».
) han aislado una molécula que podría abrir nuevas vías en la lucha contra el SARS-CoV-2, el virus que causa el Covid-19. La nueva molécula se une a la proteína de pico que el virus usa para acoplarse a las células que infecta, y así evita que el virus infecte. Pero, el compuesto parece hacer esto mediante el uso de un mecanismo diferente al de los inhibidores conocidos anteriormente.
Los investigadores sospechan que también puede ser eficaz frente las mutaciones virales. El estudio se publicará en la revista Angewandte Chemie, pero ya está disponible en línea.
El nuevo ingrediente activo es un aptámero, es decir, cadenas cortas de ADN, el compuesto químico que también forma los cromosomas. A las cadenas de ADN les gusta unirse a otras moléculas; uno podría llamarlos pegajosas. Por lo tanto, en los cromosomas, el ADN está presente como dos hebras paralelas cuyos lados pegajosos se enfrentan entre sí y se enrollan entre sí como dos hilos retorcidos.
Usamos una biblioteca de este tipo para aislar aptámeros que se pueden unir a la proteína de pico del coronavirus 2 del SARS, explica el Prof. Dr. Günter Mayer del Instituto LIMES (el acrónimo significa ‘Ciencias Médicas y de la Vida’ en la Universidad de Bonn.
La proteína de pico es esencial para el virus: la usa para acoplarse a las células que ataca. En el proceso, esta proteína se une a una molécula en la superficie de sus víctimas llamada ACE2. Posteriormente, el virus se fusiona con la célula y la reprograma para producir numerosos virus nuevos.
«La gran mayoría de los anticuerpos que conocemos hoy en día previenen el acoplamiento», explica Günter Mayer, coordinador del estudio. «Se unen a la parte de la proteína de pico responsable de reconocer ACE2, que es el dominio de unión al receptor, o RBD».
El aptámero también se une a la proteína de la espiga, pero en un sitio diferente. «No evita que los virus se acoplen a las células objetivo -aclara Michael Famulok-. Sin embargo, reduce el nivel de infección celular por el virus, pero no sabemos qué mecanismo es responsable de esto».
Los investigadores no utilizaron coronavirus reales en sus experimentos, sino los llamados pseudovirus. Estos contiene la proteína de la espiga en su superficie; sin embargo, no pueden causar enfermedades. «Ahora necesitamos ver si nuestros resultados se confirman en virus reales», enfatiza Famulok.
Si es así, a medio plazo el trabajo podría resultar, por ejemplo, en una especie de spray nasal que proteja contra la infección por coronavirus durante unas horas.
Además, destacan los investigadores, los resultados pueden ayudar a comprender mejor los mecanismos implicados en la infección algo importante porque los fármacos activos existentes se dirigen principalmente al dominio del receptor. En la denominada «mutación británica», este dominio se altera para que se una con más fuerza a ACE2. «Cuanto más se acumulan estas mutaciones, mayor es el riesgo de que los medicamentos y vacunas disponibles dejen de funcionar -subraya Günter Mayer-. Nuestro estudio presenta un talón de Aquiles alternativo del virus».
